酶动力学
酶动力学计算器
从底物-速率数据拟合 Michaelis-Menten 动力学，或直接计算反应速率。
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功能简介
酶动力学计算器从底物-速率数据拟合 Michaelis-Menten 参数，或直接计算反应速率。生物化学家和学生用它表征酶效率、比较催化剂并设计实验条件。
原理与公式
Michaelis-Menten 动力学将反应速率 v 表示为底物浓度的函数：v = Vmax × [S] / (Km + [S])。Vmax 是底物饱和时的最大速率，Km 是速率达到 Vmax/2 时的底物浓度。工具通过对 Lineweaver-Burk 变换（1/v 对 1/[S]）做线性回归来拟合 Vmax 和 Km，并报告拟合的 R²；也可由输入的 Vmax、Km 和 [S] 直接计算 v。
演算示例
给定数据点（0.5, 0.18）、（1, 0.30）、（2, 0.48）、（5, 0.71）（单位为 mM 和 mM/min），拟合得到 Vmax 接近 1.0、Km 接近 1.0，因此在 [S] = Km 时速率约为 0.5，即 Vmax 的一半。
适用场景
从酶活时间曲线估算 Km 和 Vmax 以排序底物偏好。在选定底物浓度下预测速率以规划实验。讲授 Lineweaver-Burk 线性化以及 Km、Vmax 的含义。
常见问题
- 什么是 Michaelis-Menten 方程？
- v = Vmax × [S] / (Km + [S])，描述反应速率与底物浓度的关系。
- 如何从数据计算 Vmax 和 Km？
- 将 1/v 对 1/[S] 作图（Lineweaver-Burk 变换）；线性回归的 y 截距为 1/Vmax，x 截距为 -1/Km，本工具自动完成该拟合。
- Km 能告诉你酶的什么信息？
- Km 是半最大速率时的底物浓度；Km 低表示表观亲和力高，Km 高表示对底物的亲和力低。
- 动力学拟合中 R² 多高算好？
- 越接近 1 说明数据越符合 Michaelis-Menten 行为；较低值提示底物抑制、协同性或测量误差，模型可能不适用。